Beschreibung
Die Enzymologie befindet sich schon seit einigen J ahrzehnten in einer sttirmi schen Entwicklung; die Anzahl der enzymologischen Experimentalarbeiten steigt von J ahr zu J ahr an. Aber auch ihre Bedeutung fUr die verschiedensten Wissens zweige nimmt sHindig zu; es ist heutefast unmoglich, bestimmte medizinische oder biologische Teilgebiete ohne die Kenntnis mindestens ihrer Grundlagen zu verstehen. Gerade dieser raschen Entwicklung dtirftedie verhiiltnismaBig geringe Zahl der Darstellungen des Gesamtgebietes der Enzymologie zuzuschreiben sein. So existieren zur Zeit in deutscher Sprache nur zwei kurz gehaltene Einfiihrungen in die Lehre von den Enzymen; dagegen gibt es seit langem keine eingehendere Darstellung. Vor einigen Jahren vor die Aufgabe gestellt, eine ausfUhrlichere Vorlesung tiber Enzyme fUr Chemiestudierende der hoheren Semester an der Wiener Universitat zu halten, konnte ich die Horer fUr ihr Selbststudium nur auf das in vielen Belangen ausgezeichnete Lehrbuch von SUMNER und SOMERS verweisen. Da aber dieses Buch offensichtlich vor allem den Bedtirfnissen des angelsachsischen Lesers angepaBt ist, erschien eine eigene Darstellung nicht liberfltissig.
Autorenportrait
Inhaltsangabe1. Einleitung.- Quellenwerke; die enzymologische Literatur.- 2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie.- I. Frühzeit.- II. 1835 bis 1897.- III. 1897 bis 1926.- IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung.- 3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweißstoffe.- I. Einteilung der Proteine.- II. Die analytische Bestimmung der Eiweißkörper.- III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine.- IV. Molekulargewicht der Proteine.- V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt.- VI. Denaturierung der Eiweißkörper.- 4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen.- I. Herstellung von Enzym-lösungen.- II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen.- III. Kristallisation der Enzyme.- IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation.- 5. Coenzyme und enzymatische Komplemente.- 6. Anorganische Komplemente.- 7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen.- A. Allgemeines über Katalyse.- I. Definition des Katalyse-begriffs.- II. Die Erscheinungsformen der Katalyse.- III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse.- IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie.- V. Allgemeine Kinetik der Katalyse.- B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen.- I. Der Einfluß der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen.- II. Der Einfluß der Temperatur auf Enzymreaktionen.- III. Einfluß der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit.- IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen.- 8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen.- I. Allgemeines.- II. Die manometrische Methode.- III. Die Thunberg-Methode.- IV. Absorptions-spektrophotometrie.- V. Pharmakologische Methoden.- VI. Die Methoden der "enzymatischen Histochemie".- VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle.- VIII. Einheiten der Enzymwirkung. Die numerische Festlegung der Enzymkonzentration.- IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse.- 9. Die Spezifität der Enzyme.- 10. Die Einteilung der Enzyme.- 11. Die Nomenklatur der Enzyme.- 12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material.- I. Der Enzym-gehalt der Zellen.- II. Einfluß verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration.- 13. Enzym-bildung und Enzym-abbau.- I. Grundbausteine der Enzym-synthese.- II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle.- III. Enzym-synthese in vitro.- IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion.- V. Der Abbau der Enzyme.- 14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind.- 15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung.- 16. Effektoren der Enzymwirkung.- A. Aktivatoren der Enzyme.- B. Inhibitoren der Enzyme.- I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung.- II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung.- III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen.- a) Hemmung durch Reaktionsprodukte.- b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate.- c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen.- d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements.- e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe.- f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym.- g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat.- IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche.- V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme.- VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper.- VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung.- 17. Thermodynamische Betrachtungen.- I. Reversibilität der Enzymwirkungen.- II. Biosynthese energiereicher Verbindungen.- III. Energiereiche Phosphat-bindung.- IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung.- V. Die Entstehung energiereicher Bindungen.- VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene.- VII. Die